A atividade enzimática pode ser interrompida ou reduzida pela ação de substâncias chamadas de inibidores. Esses inibidores interagem com as enzimas, alterando os parâmetros da cinética química, como a velocidade máxima da reação química e a constante de michaelis. Os inibidores são importantes para a regulação de vias metabólicas, como também na prática clínica, pois muitos fármacos e substâncias tóxicas atuam na inibição de enzimas. A inibição da enzima pode ser reversível ou irreversível. Os tipos mais comuns de inibição reversível são a competitiva e a não competitiva. Tomando como referência os inibidores enzimáticos, julgue as afirmativas a seguir em (v) verdadeiras ou (f) falsas. ( ) na inibição competitiva, o valor da constante de michaelis é aumentado, pois para alcançar a metade da velocidade máxima da reação química, é necessária uma quantidade maior de substrato para competir com os inibidores competitivos pelos sítios catalíticos. ( ) os inibidores não competitivos, por não competirem pelos mesmos sítios de ligação dos substratos, reduzem o valor da constante de michaelis. Portanto, esses inibidores sempre aumentam a afinidade da enzima pelo substrato. ( ) com o aumento da concentração de substratos, é possível anular a inibição competitiva. Na inibição não competitiva, esse efeito não ocorre. Por isso, na inibição não competitiva, não há alteração do valor da constante de michaelis. ( ) o ácido acetilsalicílico é um inibidor irreversível da enzima ciclo-oxigenase (cox), cujo substrato é o ácido araquidônico. Se aumentarmos a concentração de ácido araquidônico, é possível deslocar o ácido acetilsalicílico do sítio catalítico da cox. Assinale a alternativa que apresenta a sequência correta. Escolha uma: