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A estimulação dos receptores acoplados à
proteína G (GPCRs) ativa as subunidades dessa
proteína
A ligação de uma molécula de sinalização extracelular ao GPCR induz nesse receptor uma mudança de conformação que lhe permite ativar uma proteína G localizada na fase cistosólica da membrana plasmática. Para explicar como essa
ativação leva à transmissão do sinal, devemos considerar inicialmente como as
proteínas G estão organizadas e como funcionam.
Existem vários tipos de proteínas G. Cada uma é específica para um grupo
particular de receptores e para um grupo particular de enzimas-alvo ou canais
iônicos na membrana plasmática. No entanto, todas essas proteínas G são semelhantes na sua estrutura geral e desempenham suas funções de modo semelhante.
Essas proteínas são formadas por três subunidades – α, β e γ –, duas das quais
estão ligadas à membrana plasmática por caudas lipídicas curtas. No estado não
estimulado, a subunidade α possui uma molécula de GDP ligada, e a proteína G está
inativa (Figura 16-19A). Quando uma molécula de sinalização extracelular se liga
ao receptor, este se altera, causando a ativação da proteína G pela diminuição da
afinidade da subunidade α por GDP, que é substituído por uma molécula de GTP.
Em alguns casos, essa ativação separa as subunidades da proteína G, de forma que
a subunidade α ativada se liga ao GTP e se dissocia do complexo βγ, que também é
ativado (Figura 16-19B). As duas partes da proteína G ativadas – a subunidade α e o
complexo βγ – podem, então, interagir diretamente com as proteínas-alvo localizadas na membrana plasmática, as quais, por sua vez, podem transmitir o sinal para
outros destinos na célula. Quanto mais tempo essas proteínas-alvo permanecerem
ligadas a uma subunidade α ou a uma βγ, mais prolongado será o sinal transmitido.